Les travaux d’une collaboration internationale, mobilisant le CEA, le CNRS, l’Université Joseph Fourier, l’European Molecular Biology Laboratory et l’Institut Laue-Langevin, ont mis au jour le fonctionnement d’une protéine nécessaire au virus H5N1 pour se multiplier. Constituant un sous-domaine de la polymérase, molécule virale qui pénètre le noyau des cellules infectées pour la multiplication du virus, cette protéine adopte différentes conformations selon son environnement, adaptant la fonctionnalité de la polymérase. Cette étude, publiée dans le et mise en Une le 9 décembre, montre comment la flexibilité d’une protéine permet d’adapter sa fonction et de faciliter l’infection de l’hôte.

Les travaux d’une collaboration internationale, mobilisant le CEA, le CNRS, l’Université Joseph Fourier, l’European Molecular Biology Laboratory et l’Institut Laue-Langevin, ont mis au jour le fonctionnement d’une protéine nécessaire au virus H5N1 pour se multiplier. Constituant un sous-domaine de la polymérase, molécule virale qui pénètre le noyau des cellules infectées pour la multiplication du virus, cette protéine adopte différentes conformations selon son environnement, adaptant la fonctionnalité de la polymérase. Cette étude, publiée dans le et mise en Une le 9 décembre, montre comment la flexibilité d’une protéine permet d’adapter sa fonction et de faciliter l’infection de l’hôte.