Trois molécules d’eau suffisent à stabiliser un dipeptide

Des expériences menées sur la ligne DESIRS montrent que la nanosolvatation par seulement trois molécules d’eau d’un dimère peptidique fragile, isolé en phase gazeuse, a un effet considérable sur sa stabilité. La spectroscopie de masse a en effet permis d’observer une réduction drastique de l’abondance de fragmentation, par irradiation VUV, du précurseur du dimère protoné s’il est hydraté. Cette observation est bien reproduite par des calculs montrant que l’hydratation stabilise effectivement la structure du dimère. Des résultats publiés dans Angewandte Chemie.[Lire la suite]